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正文:
酶在好了L個(gè)方面不同于其他催化劑,這主要是由酶的蛋白質(zhì)本質(zhì)
所引起的。酶作為蛋白質(zhì),當(dāng)遇過熱或劇烈的化學(xué)藥物時(shí),會(huì)變性或
失活。因此,熱不穩(wěn)定性或?qū)τ谒岷蛪A的敏感性是酶的兩個(gè)顯著的性
質(zhì)。但是,酶的最重要的特性是它的作用的;草一性。例如,酸等化
學(xué)水解催化劑,能夠催化很多不同類型物質(zhì)的水解,包括酯類,縮醛
醇、糖苷類(糖類)和多肽類(蛋白質(zhì))。然而,為了水解上述每一類化
合物,甚至是每一類中特殊的化合物,都各自需要一種不同的酶。例
如,糖酶能專一性地作用于捎苷,而不能水解酯鍵或肽鍵。對(duì)于每一
種不同的糖苷,都需要一種不同的糖酶。蔗糖。乳糖和麥芽糖都是雙
糖,但是,要水解每一種糖,卻需要各自的、獨(dú)特的糖酶。水解蔗糖
的蔗糖酶(轉(zhuǎn)化.酶)對(duì)乳糖或麥芽糖等等都不起作用。
酶的專一性可以分為兩類:底物專一性和反應(yīng)專一性。蔗糖由蔗
糖酶水解和葡萄糖由葡萄糖氧化酶氧化,是底物專一性的實(shí)·例。能
夠水解蛋白質(zhì)中特殊肽鍵的蛋白酶的作用是反應(yīng)專一性的·實(shí)例。肽
鍵是氨基酸的羧基和氨基之間的酰胺鍵。每一種蛋白酶對(duì)它所能水解
的肽鍵,表現(xiàn)出較小范圍的專一性。例如,胰蛋白?酶只能迅速水解賴
氨酸和精氨酸兩種堿性氨基酸的羧基與其他氮基酸的氨基形成的肽鍵
。胰蛋白酶對(duì)其他氨基酸形成的肽鍵, 只有很少的作用或沒有作用
。
為了闡明酶的確切的組成成分,正在進(jìn)行更為詳盡的研究。為此
,必須將酶高度提純。酶的分離與提純,基于酶分子的穩(wěn)定牲,溶解
度、大小和電荷;包括選擇性失活,溶劑或中性鹽沉淀
出自http://www.bjsgyq.com/
北京顯微鏡百科
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