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正文:
PH的影響
酶蛋白分子含有許多可離解的基團(tuán),其離解程度因pH而異。在組成
酶活性中心的必需基團(tuán)游離最好時(shí)的pH介質(zhì)中,酶的活性中心極易形成
,所以酶的活性最大。pH可以對(duì)酶,也可以對(duì)酶一底物復(fù)合物,或既對(duì)
酶又對(duì)酶一底物復(fù)合物均發(fā)生影響,甚至影響輔酶(基)的解離狀態(tài),從
而影響酶的活性。過(guò)酸或過(guò)堿均可導(dǎo)致酶蛋白變性而喪失活性。
pH也影響底物分子中與酶結(jié)合或受酶催化的基團(tuán)的解離,影響底物
對(duì)酶的誘導(dǎo)結(jié)合,從而影響酶的催化活性。
總之,酶蛋白變性最少,組成活性中心的必需基團(tuán)解離最多,形成
活性中心的條件最完備,底物能與酶結(jié)合的基團(tuán)解離得最好,因而催化
活性最強(qiáng)的pH為該酶的最適pH。幾乎所有的酶都有一個(gè)最適pH。一般地
說(shuō),植物及
微生物酶的最適pH多在4.5~6.5左右,動(dòng)物酶多在6.5~
8.0之間。最適pH并非酶的特征性常數(shù),易受多種因素影響而改變。在
測(cè)定酶活性時(shí),通常總是以酶的最適pH作為檢測(cè)條件,但酶貯存于最適
pH時(shí),并不一定比其他
pH更穩(wěn)定。
出自http://www.bjsgyq.com/
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